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連獲多項大獎酶作用高效率的機理概述
1.趨近效應(yīng)(approximation)和定向效應(yīng)(oientation)
酶可以將它的底物結(jié)合在它的活性部位由于化學(xué)反應(yīng)速度與反應(yīng)物濃度成正比,若在反應(yīng)系統(tǒng)的某一局部區(qū)域,底物濃度增高,則反應(yīng)速度也隨之提高,此外,酶與底物間的靠近具有一定的取向,這樣反應(yīng)物分子才被作用,大大增加了ES復(fù)合物進入活化狀態(tài)的機率。
2.張力作用(distortion or strain)
底物的結(jié)合可誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象發(fā)生變化,比底物大得多的酶分子的三、四級結(jié)構(gòu)的變化,也可對底物產(chǎn)生張力作用,使底物扭曲,促進ES進入活性狀態(tài)。
3.酸堿催化作用(acid-base catalysis)
酶的活性中心具有某些氨基酸殘基的R基團,這些基團往往是良好的質(zhì)子供體或受體,在水溶液中這些廣義的酸性基團或廣義的堿性基團對許多化學(xué)反應(yīng)是有力的催化劑。
4.共價催化作用(covalent catalysis)
某些酶能與底物形成極不穩(wěn)定的、共價結(jié)合的ES復(fù)合物,這些復(fù)合物比無酶存在時更容易進行化學(xué)反應(yīng)。
例如:無酶催化的反應(yīng) RX H2O→ROH Hx慢
有酶存在時 RX E桹H→ROH EX快
EX H2O→E桹H HX快
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