初級藥士輔導(dǎo)書

1.酶的催化作用

酶的活性中心：指酶分子能與底物結(jié)合并發(fā)生催化作用的局部空間結(jié)構(gòu)。凡具有活性的酶都具有活性中心。

(1)活性中心內(nèi)的必需基團：它包含兩個基團(結(jié)合基團和催化基團)，其特點是與催化作用直接相關(guān)，是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位。

(2)活性中心外的必需基團：在活性中心外的區(qū)域，還有一些不與底物直接作用的必需基團，這些基團與維持整個酶分子的空間構(gòu)象有關(guān)。

2.酶原與酶原激活

在初合成或初分泌時沒有活性的酶的前體稱為酶原。酶原在一定條件下，轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原激活的實質(zhì)是酶的活性中心形成或暴露的過程。

酶原激活意義：如胰蛋白質(zhì)酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保護作用;另一方面保證特定的酶在特定的時間和部位發(fā)揮作用。

3.酶的催化特點

(1)有效地降低反應(yīng)的活化能(臺階)，具有極高的催化能力。

(2)高度的特異性(專一性)。

(3)可調(diào)節(jié)性(這是與無機催化反應(yīng)的不同點)。

(4)不穩(wěn)定性。

4.影響酶促反應(yīng)速度的因素

(1)酶濃度

在一定溫度、pH條件下，當?shù)孜餄舛取访笣舛葧r，酶促反應(yīng)速度與酶濃度成正比例關(guān)系。

(2)底物濃度

在一定溫度、pH條件下，酶濃度一定時，酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系呈矩形雙曲線。

底物濃度很低時，反應(yīng)速度與底物濃度成正比;底物濃度再增加，反應(yīng)速度的增加趨緩;當?shù)孜餄舛冗_某一值后，反應(yīng)速度達到最大，反應(yīng)速度不再增加。

米-曼方程式：簡稱米氏方程，可表示為V=Vmax[S]/(Km [S])，Vmax為最大反應(yīng)速度，Km為米氏常數(shù)，[S]為底物濃度。

Km與Vmax的意義：①Km等于反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度;②Km可表示酶與底物的親和力。Km值大，酶與底物的親和力低;③Km為酶的特征性常數(shù)，Km值與酶的濃度無關(guān)。Km值的單位為mmol/L;④Vmax是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶總濃度成正比。

(3)溫度

酶促反應(yīng)速度達到最大時的環(huán)境溫度稱為酶的最適溫度。高于或低于最適溫度，酶促反應(yīng)速度均降低。人體內(nèi)各種酶的最適溫度在37℃左右。