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連獲多項(xiàng)大獎(jiǎng)1.酶的催化作用
酶的活性中心:指酶分子能與底物結(jié)合并發(fā)生催化作用的局部空間結(jié)構(gòu)。凡具有活性的酶都具有活性中心。
(1)活性中心內(nèi)的必需基團(tuán):它包含兩個(gè)基團(tuán)(結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)),其特點(diǎn)是與催化作用直接相關(guān),是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位。
(2)活性中心外的必需基團(tuán):在活性中心外的區(qū)域,還有一些不與底物直接作用的必需基團(tuán),這些基團(tuán)與維持整個(gè)酶分子的空間構(gòu)象有關(guān)。
2.酶原與酶原激活
在初合成或初分泌時(shí)沒有活性的酶的前體稱為酶原。酶原在一定條件下,轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原激活的實(shí)質(zhì)是酶的活性中心形成或暴露的過程。
酶原激活意義:如胰蛋白質(zhì)酶原、凝血酶原等的激活,一方面防止了自身消化,起到保護(hù)作用;另一方面保證特定的酶在特定的時(shí)間和部位發(fā)揮作用。
3.酶的催化特點(diǎn)
(1)有效地降低反應(yīng)的活化能(臺(tái)階),具有極高的催化能力。
(2)高度的特異性(專一性)。
(3)可調(diào)節(jié)性(這是與無機(jī)催化反應(yīng)的不同點(diǎn))。
(4)不穩(wěn)定性。
4.影響酶促反應(yīng)速度的因素
(1)酶濃度
在一定溫度、pH條件下,當(dāng)?shù)孜餄舛取访笣舛葧r(shí),酶促反應(yīng)速度與酶濃度成正比例關(guān)系。
(2)底物濃度
在一定溫度、pH條件下,酶濃度一定時(shí),酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系呈矩形雙曲線。
底物濃度很低時(shí),反應(yīng)速度與底物濃度成正比;底物濃度再增加,反應(yīng)速度的增加趨緩;當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)某一值后,反應(yīng)速度達(dá)到最大,反應(yīng)速度不再增加。
米-曼方程式:簡稱米氏方程,可表示為V=Vmax[S]/(Km [S]),Vmax為最大反應(yīng)速度,Km為米氏常數(shù),[S]為底物濃度。
Km與Vmax的意義:①Km等于反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度;②Km可表示酶與底物的親和力。Km值大,酶與底物的親和力低;③Km為酶的特征性常數(shù),Km值與酶的濃度無關(guān)。Km值的單位為mmol/L;④Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度,與酶總濃度成正比。
(3)溫度
酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大時(shí)的環(huán)境溫度稱為酶的最適溫度。高于或低于最適溫度,酶促反應(yīng)速度均降低。人體內(nèi)各種酶的最適溫度在37℃左右。
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